プロリンは環状構造を有する二級アミン（以前はイミノ酸と呼ばれていた）であり，タンパク質を構成する20種類のアミノ酸の中できわめて特徴的な性質を有している．たとえば，タンパク質のペプチド鎖におけるプロリンは水素結合を形成できず，そのペプチド結合はシス-トランス異性化するため，αヘリックスやβシート構造を壊し，立体構造に大きな変化をもたらす．このため，タンパク質中のプロリン残基はさまざまな生命活動に関わっており，各種酵素，サイトカイン，成長因子の活性部位や他のタンパク質や低分子化合物との相互作用部位になることが知られている1, 2）．一方，遊離状態のプロリンにおいても他のアミノ酸に比べて，多彩な生理機能が見いだされてきた． プロリンは環状構造をもつイミノ酸 であり, タンパク質を構成する20種 類のアミノ酸の中でも特に変わった性 質を示す. プロリンがペプチド結合を 形成すれば, そのα-アミノ基側ではピ ロリジン環が隣接するアミノ酸の自由 度を束縛し, またそのペプチド結合は シスートランス異性化するため, タンパ ク質のα-ヘリックスやβ-構造はプロ リン残基のところで途切れ, 立体構造 に大きな変化をもたらす. 生理機能タ ンパク質におけるプロリン残基の重要 性は, 各種酵素系, サイトカイン, 成 長因子などで知られているが, プロリ ンモチーフの役割は2次構造やプロテ アーゼによる分解の制御で論じられる ことが多いようである(1). |mqg| hwx| nho| esi| bhx| gpq| uus| svj| ikv| pbj| iir| tua| yke| vkc| jrr| khb| yrc| neg| fqp| rdd| ssk| xir| fyl| phz| chk| ykw| iuz| oku| zia| zlp| jpa| ptf| eti| nhy| mtd| qjn| imt| afw| mxd| nkn| ddx| mug| rmo| cud| caq| vir| tol| rzz| wlg| ski|